RT Generic
T1 Identificación de proteínas fosforiladas por a proteína quinasa dependente de AMPc en espermatozoides de mexilón Mytilus galloprovincialis
A1 López Cabanas, Lorena María
K1 Fosforilación de proteínas
K1 proteína quinasa dependente de AMPc
K1 PKA
K1 motilidade espermática
K1 Mytilus
K1 molusco
K1 proteómica
K1 proteína quinasa dependiente de AMPc
K1 Protein phosphorylation
K1 cAMP-dependent protein kinase (PKA)
K1 sperm motility
K1 proteomics
AB [GLG] As modificacións postraducionais que sofren as proteínas tras a súa síntese, entre elas a fosforilación, son factores determinantes para a súa funcionalidade. As proteína quinasas e proteína fosfatasas catalizan o proceso de fosforilación reversible nas proteínas. Unha das proteína quinasas máis estudadas é a proteína quinasa dependente de AMPc (proteína quinasa A; PKA), implicada na regulación de numerosos procesos fisiolóxicos. En mamíferos, a PKA desempeña un papel clave na regulación da motilidade espermática, catalizando a fosforilación de diferentes proteínas estruturais do flaxelo, enzimas do metabolismo enerxético ou factores reguladores da expresión xénica. Con todo, en moitos organismos invertebrados con fecundación externa, como os moluscos bivalvos, non existe apenas información acerca da implicación da PKA na regulación deste proceso. Utilizando o mexillón Mytilus galloprovincialis como especie modelo, neste traballo propuxémonos como obxectivo identificar proteínas presentes nos espermatozoides que son fosforiladas in vitro por esta enzima, concretamente, pola isoforma C4, específica destas células. Mediante estudos de proteómica (LC-MS/MS), identificáronse como substratos da PKAaproximadamente 100 proteínas presentes en lisados espermáticos. Entre estas, a maioría son proteínas cun papel estrutural presentes nos flaxelos, destacando fundamentalmente diferentes isoformas da cadea pesada da dineína axonémica; ademais, tamén se identificaron proteínas implicadas no metabolismo enerxético, concretamente, rutas de obtención de ATP; e outras relacionadas con cascadas de sinalización e con procesos de síntese e degradación de proteínas. Os resultados obtidos suxiren que, ao igual que acontece en mamíferos, a PKA parece desempeñar un papel clave na regulación da motilidade espermática en organismos con fecundación externa, como son os moluscos bivalvos.
AB [SPA] Las modificaciones postraducionales que sufren las proteínas tras su síntesis, entre ellas la fosforilación, son factores determinantes para su funcionalidad. Las proteína quinasas y proteína fosfatasas catalizan el proceso de fosforilación reversible en las proteínas. Una de las proteínas quinasas más estudiadas es la proteína quinasa dependiente de AMPc (proteína quinasa A; PKA), implicada en la regulación de numerosos procesos fisiológicos. En mamíferos, la PKA desempeña un papel clave en la regulación de la motilidad espermática, catalizando la fosforilación de diferentes proteínas estructurales del flagelo, enzimas del metabolismo energético o factores reguladores de la expresión génica. Sin embargo, en muchos organismos invertebrados con fecundación externa, como los moluscos bivalvos, no existe apenas información acerca de la implicación de la PKA en la regulación de este proceso. Utilizando el mejillón Mytilus galloprovincialis como especie modelo, en este trabajo planteamos como objetivo identificar proteínas presentes en los espermatozoides que son fosforiladas in vitro por esta enzima, concretamente, por la isorforma C4, específica de estas células. Mediante estudios de proteómica (LC-MS/MS), se han identificado como sustratos de la PKA aproximadamente 100 proteínas presentes en lisados espermáticos. Entre estos, la mayoría son proteínas con un papel estructural presentes en los flagelos, destacando fundamentalmente diferentes isoformas de la cadena pesada de la dineína axonémica; además, también se han identificado proteínas implicadas en el metabolismo energético, concretamente, rutas de obtención de ATP; y otras relacionadas con cascadas de señalización y con procesos de síntesis y degradación de proteínas. Los resultados obtenidos sugieren que, al igual que ocurre en mamíferos, la PKA parece desempeñar un papel clave en la regulación de la motilidad espermática en organismos con fecundación externa, como son los moluscos bivalvos.
AB [ENG] The post-translational modifications that proteins undergo after synthesis, including phosphorylation, are determining factors for their functionality. Protein kinases and protein phosphatases catalyse the reversible phosphorylation process in proteins. One of the most studied protein kinases is cAMP-dependent protein kinase (protein kinase A; PKA), involved in the regulation of numerous physiological processes. In mammals, PKA plays a key role in the regulation of sperm motility, catalysing the phosphorylation of different structural proteins of the flagellum, metabolic enzymes or regulatory factors of gene expression. However, in many invertebrate organisms with external fertilization, such as bivalve molluscs, there is little information about the involvement of PKA in the regulation of this process. Using the mussel Mytilus galloprovincialis as a model species, in this work we aim to identify proteins present in spermatozoa that are phosphorylated in vitro by this enzyme, specifically, by the C4 isoform, specific to these cells. By proteomics studies (LC-MS/MS), approximately 100 proteins present in sperm lysates have been identified as PKA substrates. Among these, most are proteins with a structural role present in flagella, mainly isoforms of the axonemic dynein heavy chain; in addition, proteins involved in energy metabolism have also been identified, specifically, pathways for obtaining ATP; and others related to signalling cascades and protein synthesis and degradation processes. The results obtained suggest that, as in mammals and other species, PKA seems to play a key role in the regulation of sperm motility in organisms with external fertilization, such as bivalve molluscs.
YR 2025
FD 2025
LK https://hdl.handle.net/10347/44317
UL https://hdl.handle.net/10347/44317
LA glg
NO Traballo Fin de Grao en Bioquímica. Curso 2024-2025
DS Minerva
RD 18 abr 2026